非洲猪瘟病毒pS273R蛋白的生物信息学分析

doi:10.12160/j.issn.1672-5190.2023.02.005

畜牧与饲料科学 ›› 2023, Vol. 44 ›› Issue (2): 32-38.doi: 10.12160/j.issn.1672-5190.2023.02.005

非洲猪瘟病毒pS273R蛋白的生物信息学分析

赵金兵¹,王莫离¹,王铁军²,石建州¹,姚伦广¹

1.南阳师范学院，河南南阳 473061
2.南阳农业职业学院，河南南阳 473000

收稿日期:2023-02-14 出版日期:2023-03-30 发布日期:2023-05-10
通讯作者: 姚伦广（1974—），男，教授，博士，主要从事免疫学研究工作。
作者简介:赵金兵（1979—），男，馆员，主要从事猪病研究工作。
基金资助:
南阳师范学院2023年理工科校级STP项目(2023STP006);河南省科技攻关项目(222102110260);河南省高等学校重点科研项目(22A180026);南阳市科技攻关项目(KJGG136)

Bioinformatics Analysis of African Swine Fever Virus pS273R Protein

ZHAO Jinbing¹,WANG Moli¹,WANG Tiejun²,SHI Jianzhou¹,YAO Lunguang¹

1. Nanyang Normal University，Nanyang 473061，China
2. Nanyang Vocational College of Agriculture，Nanyang 473000，China

Received:2023-02-14 Online:2023-03-30 Published:2023-05-10

摘要/Abstract

摘要：

[目的]对非洲猪瘟病毒（African swine fever virus，ASFV）的pS273R蛋白进行生物信息学分析。[方法]采用生物信息学工具分析43株ASFV的pS273R基因序列同源性以及遗传进化关系，预测pS273R蛋白的理化性质、二级结构、磷酸化位点、糖基化修饰、亚细胞定位、三级结构。[结果]不同ASFV毒株的pS273R基因同源性较高，分离自中国的5个毒株的pS273R基因序列同源性为100%，与分离自其他国家的38个毒株的pS273R基因序列同源性在93.60%~100%；系统进化分析表明，中国毒株与欧洲分支的亲缘关系较近。pS273R蛋白由273个氨基酸组成，预测大小为31.58 kDa，是亲水性蛋白；二级结构以α-螺旋（Hh）、延伸链（Ee）、β-转角（Tt）、无规卷曲（Cc）4种形式为主，含28个磷酸化位点和2个潜在的N-糖基化位点，在宿主细胞的胞质中存在的可能性最高（P=47.8%）；三级结构是由二级结构α-螺旋、β-转角、β-折叠以及无规卷曲等经过旋转、折叠与卷曲等生物过程而形成。[结论]研究结果为pS273R蛋白结构和功能的深入解析以及ASFV抑制剂的研制提供了参考。

关键词: 非洲猪瘟病毒, pS273R蛋白, 生物信息学分析

Abstract:

[Objective] The aim of this study was to conduct bioinformatics analysis on the pS273R protein of African swine fever virus （ASFV）. [Method] Using bioinformatics tools, the sequence homology and genetic evolution of the pS273R gene of 43 strains of ASFV were analyzed, and predictions were made on the physicochemical properties, secondary structure, phosphorylation sites, glycosylation modifications, subcellular localization and tertiary structure of the pS273R protein. [Result] Different ASFV strains exhibited high homology in pS273R gene with 5 strains isolated from China sharing 100% sequence homology, and 38 strains isolated from other countries sharing 93.60% to 100% sequence homology. Phylogenetic analysis showed that the Chinese strains were genetically closely related to the European branch. The pS273R protein was hydrophilic and composed of 273 amino acids, with a predicted molecular weigh of 31.58 kDa. In terms of secondary structure, α-helix （Hh）, extended chain （Ee）, β-bend （Tt） and random coil （Cc） were mainly observed. It had 28 phosphorylation sites and 2 potential N-glycosylation sites. It most likely presented in the cytoplasm of the host cell （P=47.8%）. The tertiary structure was formed through biological processes such as rotation, folding and curling of the secondary structure of α-helix, β-bend, β-fold and random coil. [Conclusion] The results obtained in this study provide references for the in-depth analysis of structure and function of pS273R protein and the development of ASFV inhibitors.

Key words: African swine fever virus, pS273R protein, bioinformatics analysis

中图分类号:

S858.282.651

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图/表 7

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参考文献 19

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Bioinformatics Analysis of African Swine Fever Virus pS273R Protein

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